組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，後者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用於生物鹼、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由於氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由於脫羧轉變成胺後被分解。

　　氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。氨基酸的結構通式

　　是生物功能大分子蛋白質的基本組成單位。

　　氨基酸的分類

　　必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。

　　非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。

　　另有酸性、鹼性、中性、雜環分類，是根據其化學性質分類的。

　　檢測：

　　茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。

　　蛋白質：

　　肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的酰氨鍵。

　　肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。

　　是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是游離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid residue）。

　　多肽有開鏈肽和環狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，並用（H）表示，並以此開始對多肽分子中的氨基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，並用（OH）來表示。目前已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的氨基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫學關係密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。

　　多肽在體內具有廣泛的分佈與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處於還原、活性狀態的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種穀胱甘肽。

　　近年來一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發現與鑑定，它們大多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些「腦肽」與機體的學習記憶、睡眠、食慾和行為都有密切關係，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。

　　多肽和蛋白質的區別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少於50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，現在還認為多肽一般沒有嚴密並相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。

　　蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。

　　氨基酸是指一類含有羧基並在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物。是構成動物營養所需蛋白質的基本物質。

　　人體所需的氨基酸約有22種，分非必需氨基酸和必需氨基酸（須從食物中供給）。

　　必需氨基酸指人體不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。共有10種其作用分別是：

　　（一） 賴氨酸：促進大腦發育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退還；

　　（二） 色氨酸：促進胃液及胰液的產生；

　　（三） 苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；

　　（四） 蛋氨酸；參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；

　　（五） 蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；

　　（六） 異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節以及代謝；腦下腺屬總司令部作用於（1） 甲狀腺（2）性腺；

　　（七） 亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；

　　（八） 纈氨酸：作用於黃體、乳腺及卵巢。

　　（九） 組氨酸：作用於代謝的調節；

　　（十）精氨酸：促進傷口癒合，精子蛋白成分。

　　其理化特性大致有：

　　1）都是無色結晶。熔點約在230。C以上，大多沒有確切的熔點，熔融時分解並放出CO2；都能溶於強酸和強鹼溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲狀腺素外，均溶於水；除脯氨酸和羥脯氨酸外，均難溶於乙醇和乙醚。

　　2）有鹼性[二元氨基一元羧酸，例如賴氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三種類型。大多數氨基酸都呈顯不同程度的酸性或鹼性，呈顯中性的較少。所以既能與酸結合成鹽，也能與鹼結合成鹽。

　　3)由於有不對稱的碳原子，呈旋光性。同時由於空間的排列位置不同，又有兩種構型：D型和L型，組成蛋白質的氨基酸，都屬L型。由於以前氨基酸來源於蛋白質水解（現在大多為人工合成），而蛋白質水解所得的氨基酸均為α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至於β、 γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途較小，大都用於有機合成、石油化工、醫療等方面。氨基酸及其衍生物品種很多，大多性質穩定，要避光、乾燥貯存。

　　◇必需氨基酸（essential amino acids）

　　指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。

　　◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）　

　　指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。